スクシニルグルタミン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ
スクシニルグルタミン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ（succinylglutamate-semialdehyde dehydrogenase, SGSD, AruD, AstD）は、アルギニンおよびプロリン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
| スクシニルグルタミン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.2.1.71 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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- N-スクシニル-L-グルタミン酸-5-セミアルデヒド + NAD+ + H2O N-スクシニル-L-グルタミン酸 + NADH + 2 H+
反応式の通り、この酵素の基質はN-スクシニル-L-グルタミン酸-5-セミアルデヒドとNAD+と水、生成物はN-スクシニル-L-グルタミン酸とNADHとH+である。
組織名はN-succinyl-L-glutamate 5-semialdehyde:NAD+ oxidoreductaseで、別名にsuccinylglutamic semialdehyde dehydrogenase, N-succinylglutamate 5-semialdehyde dehydrogenaseがある。
参考文献 編集
- Vander Wauven, C., Jann, A., Haas, D., Leisinger, T. and Stalon, V.. “N 2-succinylornithine in ornithine catabolism of Pseudomonas aeruginosa. ”. Arch. Microbiol. 150: 400-404. PMID 3144259.
- Vander Wauven, C. and Stalon, V.. “Occurrence of succinyl derivatives in the catabolism of arginine in Pseudomonas cepacia. ”. J. Bacteriol. 164: 882-886. PMID 2865249.
- Tricot, C., Vander Wauven, C., Wattiez, R., Falmagne, P. and Stalon, V.. “Purification and properties of a succinyltransferase from Pseudomonas aeruginosa specific for both arginine and ornithine.”. Eur. J. Biochem. 224: 853-861. PMID 7523119.
- Itoh, Y.. “Cloning and characterization of the aru genes encoding enzymes of the catabolic arginine succinyltransferase pathway in Pseudomonas aeruginosa.”. J. Bacteriol. 179: 7280-7290. PMID 9393691.
- Schneider, B.L., Kiupakis, A.K. and Reitzer, L.J. (1998). “Arginine catabolism and the arginine succinyltransferase pathway in Escherichia coli.”. J. Bacteriol. 180: 4278-4286. PMID 9696779.
- Cunin, R., Glansdorff, N., Pierard, A. and Stalon, V. (1986). “Biosynthesis and metabolism of arginine in bacteria.”. Microbiol. Rev. 50: 314-352. PMID 3534538.