ピルビン酸デヒドロゲナーゼ (キノン)
ピルビン酸デヒドロゲナーゼ (キノン)（pyruvate dehydrogenase (quinone)）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
| ピルビン酸デヒドロゲナーゼ (キノン) | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.2.5.1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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組織名はpyruvate:ubiquinone oxidoreductaseである。
FADを結合するフラボタンパク質で[1]、さらに補酵素としてチアミン二リン酸を要求する[2]。細菌の細胞膜の内側表面に局在し、ユビキノンを介して呼吸鎖の一部を構成する[3][4]。メナキノンは電子受容体として機能しない。脂質によって非常によく活性化する[5][6][7]。アセトインを生成する場合もある[8]。
参考文献 編集
- ^ Recny, M.A.; Hager, L.P. (1982). “Reconstitution of native Escherichia coli pyruvate oxidase from apoenzyme monomers and FAD”. J. Biol. Chem. 257 (21): 12878–12886. PMID 6752142.
- ^ O'Brien, T.A.; Schrock, H.L.; Russell, P.; Blake, R., 2nd; Gennis, R.B. (1976). “Preparation of Escherichia coli pyruvate oxidase utilizing a thiamine pyrophosphate affinity column”. Biochim. Biophys. Acta 452 (1): 13-29. doi:10.1016/0005-2744(76)90054-1. PMID 791368.
- ^ Cunningham, C.C.; Hager, L.P. (1975). “Reactivation of the lipid-depleted pyruvate oxidase system from Escherichia coli with cell envelope neutral lipids”. J. Biol. Chem. 250 (18): 7139–7146. PMID 1100621.
- ^ Koland, J.G.; Miller, M.J.; Gennis, R.B. (1984). “Reconstitution of the membrane-bound, ubiquinone-dependent pyruvate oxidase respiratory chain of Escherichia coli with the cytochrome d terminal oxidase”. Biochemistry 23 (3): 445–453. doi:10.1021/bi00298a008. PMID 6367818.
- ^ Grabau, C.; Cronan, J.E. Jr. (1986). “In vivo function of Escherichia coli pyruvate oxidase specifically requires a functional lipid binding site”. Biochemistry 25 (13): 3748–3751. doi:10.1021/bi00361a003. PMID 3527254.
- ^ Wang, A.Y.; Chang, Y.Y.; Cronan, J.E. Jr. (1991). “Role of the tetrameric structure of Escherichia coli pyruvate oxidase in enzyme activation and lipid binding”. J. Biol. Chem. 266 (17): 10959–10966. PMID 2040613.
- ^ Chang, Y.Y.; Cronan, J.E. Jr. (1997). “Sulfhydryl chemistry detects three conformations of the lipid binding region of Escherichia coli pyruvate oxidase”. Biochemistry 36 (39): 11564–11573. doi:10.1021/bi9709102. PMID 9305946.
- ^ Bertagnolli, B.L.; Hager, L.P. (1993). “Role of flavin in acetoin production by two bacterial pyruvate oxidases”. Arch. Biochem. Biophys. 300 (1): 364–371. doi:10.1006/abbi.1993.1049. PMID 8424670.