「ATP合成酵素」の版間の差分

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'''ATP合成酵素'''(—(—ごうせいこうそ)とは[[呼吸鎖複合体]]によって形成された[[水素イオン|プロトン]]濃度勾配と[[膜電位]]からなる[[プロトン駆動力]]を用いて、[[アデノシン二リン酸|ADP]]と[[リン酸]]から[[アデノシン三リン酸]] (ATP) の合成を行う[[酵素]]である。ATPを触媒する[[ATPアーゼ]]の一種である。別名'''ATPシンターゼ'''、'''ATPシンテターゼ'''、'''呼吸鎖複合体V'''、複合体Vなど。
 
== ATPアーゼにおける位置づけ ==
ATPアーゼのすべてが生物のATP合成に用いられるわけではない。ATPアーゼのうちイオン輸送性ATPアーゼの一群がATP合成酵素を含んでいる。イオン輸送性ATPアーゼは以下の分類がなされる。
*F型ATPアーゼ – ほとんどの生物がATP合成に用いている
F型ATPアーゼはほぼ全生物が所持するATP合成酵素の代表的なものであり、[[αプロテオバクテリア]]のATPアーゼがその起源といわれている。A型ATPアーゼは古細菌に特有なATP合成酵素であり、その後[[真核細胞]]の中でV型ATPアーゼに変化したと言われている。A型ATPアーゼはそのためV型ATPアーゼに分類されることも多い。
 
== ATP合成酵素の所在 ==
ATP合成酵素は[[真核生物]]は[[ミトコンドリア]]内膜、[[原核生物]]は[[細胞膜]]にそれぞれ位置している。呼吸鎖複合体の近傍に位置していると考えられている。[[電子顕微鏡]]を用いると[[生体膜]]の内側(細胞内側)にキノコ状の構造体が確認できるが、この構造体がATP合成酵素である。
 
== ATP合成酵素の構造 ==
現在、その構造が良くわかっているのはF型ATPアーゼのみである。F型ATPアーゼは F<sub>o</sub> (エフオー)と F<sub>1</sub> (エフワン)の2つの部位からなる。それぞれの部位のサブユニット名およびその数は以下の通りである(原核生物型)。
*F<sub>1</sub>部位 – α(3個)、β(3個)、γ(1個)、δ(1個)、ε(1個)
F<sub>o</sub> 部位は膜貫通型であり、cサブユニットがリング状に配置され、aサブユニットがその横に結合して、bサブユニットの基部となっている。bサブユニットは F<sub>1</sub> 部位のδサブユニットと結合し F<sub>1</sub> 部位の安定に寄与していると考えられている。F<sub>o</sub> 部位は膜貫通型であるために活性型が得られにくく、可溶化しても元の正常を保てないことが多い。いまだ立体構造およびサブユニット構成は不定である。
 
== ATP合成酵素の反応 ==
F<sub>1</sub> 部位はATPの反応に寄与しており、それは以下の式で表される。
:[[アデノシン三リン酸|ATP]] <math>\overrightarrow\longleftarrow</math> [[アデノシン二リン酸|ADP]]+Pi([[リン酸]])
プロトンが3分子通過するごとに、1分子のATPの合成が行われる。この反応は逆反応も可能であり、ATPの分解エネルギー([[アデノシン三リン酸]]の項を参照)を用いて、H<sup>+</sup> を膜外に能動輸送することも可能である。
 
== 回転触媒説 ==
ATP合成酵素がATPの合成を生物体内で行っていることは古くから知られていたが、その反応素過程は[[分子生物学]]など生物学的発展の目覚しいごく最近に明らかになりつつある。ATP合成酵素の反応素過程に革新的な説として、[[ポール・ボイヤー]]と吉田による「回転触媒仮説」があげられる。
 
1997年、[[ネイチャー]] (vol. 386, pp. 299–302) に "Direct observation of the rotation of F1-ATPase" という題の論文が掲載された。これはATP合成酵素の F<sub>1</sub> 部位の回転を実際に観察したという画期的な実験法を述べた論文であり、この論文を通じて「ATP合成酵素は回転している」というボイヤーの説が現実のものとなった。この観察は[[一分子細胞生物学]]の基礎となりうる歴史的なものであった。同年、ボイヤー、ウォーカー、[[イェンス・スコウ|スコウ]](イオン輸送ATPアーゼの発見)が、ATP合成酵素の研究に寄与したとして[[ノーベル化学賞]]を受賞した。
 
== ATP合成酵素の一分子観測 ==
回転触媒説を現実のものとしたこの実験は、アイディアに富んだ面白い実験である。以下にプロセスを示す。
#[[ヒスチジン]]タグを付けた[[組み換えタンパク|組み換え]] F<sub>1</sub> 部位を作成する。
この方法を用いると回転のみならず、アクチンの長さを変化させることによって発生トルクも測定することができる。この方法で測定したATP合成酵素は、生体内で毎秒100回転していることがわかった。また[[エネルギー変換効率]]は 100% 近く、これほど性能の良いATP利用系は生物体内ですら見つかっていない([[ミオシン]]は 20%、[[ダイニン]]は 50% 程度)。
 
== ATP合成ステップのモデル ==
ATP合成の素過程は、以下のようなモデルが提唱されている。
#カラ型βサブユニットは「開いた」構造をとっている。
#1個目のプロトンが F<sub>o</sub> 部位を通過する (out→in)。
#F<sub>o</sub> 部位は細胞内側から見て 120&deg;° 左回転を行う。
#それに伴い、F<sub>o</sub> 部位に結合した F<sub>1</sub> 部位も 120&deg;° の左回転を行う。
#そのときADPがβサブユニットに入ることにより「閉じた」構造へ変化する。
#2個目のプロトンが F<sub>o</sub> 部位を通過し、さらに左120&deg;° 回転する。
#回転した F<sub>1</sub> 部位にてβサブユニットに入ったADPにリン酸化反応が起きる。
#3個目のプロトンが F<sub>o</sub> 部位を通過し、さらに左120&deg;° 回転する。
#βサブユニットは「開いた」構造をとり、ATPを放出してカラ型に戻る。1. に戻る。
このように、3個のプロトンが F<sub>o</sub> 部位を out→in 通過するごとに、F<sub>1</sub> 部位がADPのリン酸化を行う。現時点では F<sub>1</sub> 部位の回転は直視されており確実性はあるが、F<sub>o</sub> 部位の回転はいまだ確認されていない。しかしながらcサブユニットの立体構造から回転子であることが提案されており、おそらく回転していると考えられている。また、逆反応については、F<sub>1</sub> 部位の右回転(細胞内側から見て)が F<sub>o</sub> 部位に伝わり、ATP合成酵素全体が右回転する仕組みとなっていると考えられている。
 
120&deg;° の回転を行うことは一分子観測の実験でも確認されており、低濃度 (20 nmol/L) のATP存在下ではアクチンフィラメントが 120&deg;° ごとに回転している様子が観察されている。また、ATP合成酵素が「間違えて逆回転する」現象も観察されている。
 
== 今後の課題 ==
ATP合成酵素への理解は極めて進んだとされているが、いくつかの点が明らかになっていない。F<sub>o</sub> 部位の構造解析、反応素過程が現時点での課題ともいえる。
 
また、[[メタン菌]]はF型およびA型の二つのATP合成酵素を所持しているが、F型は[[ナトリウム]]イオン駆動型のATPアーゼであることが判明している。プロトン濃度勾配に拠らない、新規なイオン輸送型のATP合成酵素の存在も示唆されている。
 
== 歴史 ==
ATP合成酵素の歴史はATP合成の歴史と言っても過言ではない。
*[[1951年]] – [[アルバート・レーニンジャー]]によって[[呼吸鎖複合体]]の電子伝達およびATPの合成は共役しているという「酸化的リン酸化」が提唱された。
*[[1997年]] – ボイヤー、ウォーカーらがATP合成酵素の反応素過程を解明したことによりノーベル化学賞を受賞した。
 
== 関連項目 ==
*[[アデノシン三リン酸]]
*[[電子伝達系]]
{{四次構造}}
{{DEFAULTSORT:ATPこうせいこうそ}}
 
[[Category:分子生物学]]
[[Category:酵素]]
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