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[[File:Translation - Initiation & Elongation.svg|thumb|翻訳の開始と伸長段階を簡単に解説する。RNA塩基、リボソーム、tRNA、アミノ酸を拡大している。<br />(上) 開始段階： メチオニンとそのアンチコドンを輸送するイニシエーターtRNAが、リボソームのP部位でmRNAの開始コドンAUGと遭遇する。<br />(下) 伸長段階： リボソームが5'から3'方向に移動する。そのとき、ペプチド結合でP部位のtRNAに結合したアミノ酸がA部位のtRNAに結合し、mRNA上のコドンに基づいて長いアミノ酸鎖を合成する。リボソームが移動する際、tRNAはEサイトを通ってリボソームから離れ、新しいtRNAがA部位に入って、アミノ酸鎖の伸長を継続する。]]
[[File:Translation drawing- Carina Huerta.svg|thumb|翻訳の3つの段階を示す。<br />①開始 (Initiation): ポリメラーゼがDNA鎖に結合してから、リボソーム小サブユニットがDNAに結合するまで。<br />②伸長 (Elongation): 大サブユニットが結合すると伸長が開始する。<br />③終止 (Termination): 伸長の過程が終了する。]]
[[分子生物学]]や[[遺伝学]]において、'''翻訳'''（ほんやく、{{Lang-en-short|translation}}）とは、[[細胞質]]または[[小胞体]]で[[リボソーム]]がタンパク質を合成する過程であり、これは細胞の[[細胞核|核]]で[[DNA]]を元に[[RNA]]が合成される[[転写 (生物学)|転写]]に続くものである。この一連の過程は、[[遺伝子発現]]と呼ばれる。
== 概説 ==
翻訳では、[[伝令RNA|メッセンジャーRNA（mRNA）]]が核の外にあるリボソームで解読され、特定の[[アミノ酸]]鎖（[[ポリペプチド]]ともよぶ）が作られる。その後、ポリペプチドは[[活性化エネルギー|活性]][[タンパク質]]に[[タンパク質フォールディング|折り畳まれ]]、[[細胞]]内でその役割を果たす。[[リボソーム]]は、mRNA[[コドン]]に[[相補性 (分子生物学)|相補的]]なtRNA[[アンチコドン]]配列の結合を導くことによって解読を進める。[[転移RNA|転移RNA（tRNA）]]は特定のアミノ酸を輸送し、mRNAがリボソームを通過して「読み取られる」ときにそのアミノ酸がポリペプチドに連結される。
# '''開始'''： [[生物学的標的|標的]]<nowiki/>mRNAの周囲にリボソームが集結する。最初のtRNAがmRNAの[[開始コドン]]に結合する。
# '''伸長'''： {{Ill2|真核生物のリボソーム小サブユニット (40S)|en|Eukaryotic small ribosomal subunit (40S)|label=リボソーム小サブユニット}}によって確認された（''収容''<!-- accommodation -->）tRNAは、運んだアミノ酸を{{Ill2|真核生物のリボソーム大サブユニット (60S)|en|Eukaryotic large ribosomal subunit (60S)|label=リボソーム大サブユニット}}に移し、その前に収容されたアミノ酸に結合する（''ペプチド転移''<!-- transpeptidation -->）。その後、リボソームは次のmRNAコドンに移動してプロセスを継続し（''転座''<!-- translocation -->）、アミノ酸の鎖を形成する。
# '''終結'''： [[終止コドン]]に到達すると、リボソームはポリペプチドを放出する。リボソーム複合体はそのまま残り、次に翻訳されるmRNAへ移動する。
[[原核生物]]（[[細菌]]および[[古細菌]]）の場合、翻訳は[[細胞質基質]]で行われ、[[リボソーム]]の大サブユニットと小サブユニットがmRNAに結合する。[[真核生物]]の場合、翻訳は[[細胞質]]内または[[小胞体]]の膜を越えて{{Ill2|タンパク質局在化|en|Protein targeting|label=共翻訳転座}}と呼ばれる過程で行われる。共翻訳転座では、リボソームとmRNAの複合体全体が[[粗面小胞体]]（ER）の外膜に結合し、新しいタンパク質が合成されてER内に放出される。新しく作られたポリペプチドは、将来の[[小胞]]輸送や細胞外への[[分泌]]のためにER内に貯蔵されるか、または直ちに分泌される。
転移RNA（tRNA）、リボソームRNA（rRNA）、核内低分子RNA（snRNA）など、多くの種類の転写RNAはタンパク質に翻訳されない。
多くの[[抗生物質]]は、翻訳を阻害することで働く。たとえば、{{Ill2|アニソマイシン|en|Anisomycin}}、[[シクロヘキシミド]]、[[クロラムフェニコール]]、[[テトラサイクリン]]、[[ストレプトマイシン]]、[[エリスロマイシン]]、および[[ピューロマイシン]]がある。細菌などの原核生物のリボソームは真核生物のリボソームと構造が異なるため、抗生物質は真核生物の[[宿主]]細胞に害を与えることなく、[[感染]]した細菌を特異的に標的にすることができる。
==基本的な機構==
{{further|細菌の翻訳|{{ill2|古細菌の翻訳|en|Archaeal translation}}|真核生物の翻訳}}
[[Image:Protein translation.gif|thumb|300px|リボソームがタンパク質を翻訳して[[小胞体]]に分泌する活動を示すアニメーション。アミノ酸を輸送するtRNAは濃い青色で表されている。]]
[[Image:TRNA-Phe yeast 1ehz.png|thumb|[[転移RNA|tRNA]]の三次構造。<span style="color:#E4D00A;">''CCA尾部''</span>は黄色、<span style="color:purple;">''アクセプターステム''</span>は紫、<span style="color:orange;">''可変ループ''</span>はオレンジ、<span style="color:red;">''Dアーム''</span>は赤、<span style="color:blue;">''アンチコドンアームは青''</span>、アンチコドンは黒、<span style="color:green;">''Tアーム''</span>は緑で表示。|246x246px]]
タンパク質を生成する基本的な過程は、タンパク質の末端にアミノ酸を1つずつ付加することである。この働きは、[[リボソーム]]によって行われる<ref name="PTC">{{cite journal | vauthors = Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE | title = The Peptidyl Transferase Center: a Window to the Past | journal = Microbiol Mol Biol Rev | volume = 85 | issue = 4 | pages = e0010421 | date = November 2021 | pmid = 34756086 | pmc = 8579967 | doi = 10.1128/MMBR.00104-21}}</ref>。リボソームは、小サブユニットと大サブユニットの2つのサブユニットから構成されている。これらのサブユニットは、mRNAがタンパク質に翻訳される前に一体となり、翻訳が行われてポリペプチドが生成される場所を提供する。ポリペプチドに付加するアミノ酸の種類と配列は[[mRNA]]分子によって決定される<ref>{{cite book | vauthors = Brooker RJ, Widmaier EP, Graham LE, Stiling PD |title=Biology | publisher=McGraw Hill Education|year=2014 | edition = Third international student |isbn=978-981-4581-85-1 |location= New York, NY |pages=249 }}</ref>。付加された各アミノ酸は、mRNA上の3連ヌクレオチド配列（トリプレットまたは三連符という）と符合する。このようなトリプレットの組み合わせ可能なそれぞれについて、対応するアミノ酸が認められる。鎖に追加された連続したアミノ酸は、mRNAの連続したヌクレオチド・トリプレットに符合する。このようにして、mRNA鎖のヌクレオチド配列が鋳型となり、生成されるアミノ酸鎖のアミノ酸の配列を決定する<ref>{{cite book | last = Neill | first = Campbell | name-list-style = vanc | title = Biology | edition = Fourth | publisher = The Benjamin/Cummings Publishing Company | year = 1996 | isbn = 0-8053-1940-9 | pages = 309–310 }}</ref>。アミノ酸の付加はペプチドの[[C末端]]で起こるので、翻訳は[[アミン]]から[[カルボキシル]]へ向かうと呼ばれる<ref>{{cite book | last = Stryer | first = Lubert | name-list-style = vanc | title = Biochemistry | edition = Fifth | publisher = [[:en:W. H. Freeman and Company|W. H. Freeman and Company]] | year = 2002 | isbn = 0-7167-4684-0 | page = 826 }}</ref>。
[[リボヌクレオチド]]の配列としてコード化された[[遺伝暗号|遺伝情報]]は、mRNAによって[[染色体]]からリボソームへ送られる。リボヌクレオチドは、コドンと呼ばれる[[ヌクレオチド]]・トリプレットの配列として翻訳機構によって読み取られる。これらのトリプレットはそれぞれ特定の[[アミノ酸]]をコードしている。
[[リボソーム]]分子は、このコードを特定のアミノ酸の配列へ翻訳する。リボソームは、[[リボソームRNA|rRNA]]とタンパク質からなる多サブユニット構造体であり、アミノ酸をタンパク質に組み立てる「工場」の役割を担っている。tRNAは、アミノ酸をリボソームへ輸送する小さな[[ノンコーディングRNA|ノンコーディングRNA鎖]]（74-93ヌクレオチド）であり、アミノ酸が結合する部位と、アンチコドンと呼ばれる部位を持っている。アンチコドンはRNAのトリプレットで、積荷の[[アミノ酸]]をコードするmRNAトリプレットに相補的になっている。
[[酵素]]である[[アミノアシルtRNA合成酵素]]は、特定の[[転移RNA|tRNA]]と、そのアンチコドン配列に対応する[[アミノ酸]]との結合を[[触媒]]する。この反応の産物は[[アミノアシルtRNA]]である。[[細菌]]の場合、このアミノアシルtRNAは転写因子[[EF-Tu]]によってリボソームへ輸送され、そこでmRNAコドンと特定のtRNAアンチコドンが相補的[[塩基対]]を形成することで符合する。アミノアシルtRNA合成酵素が誤ったアミノ酸とtRNAとの対合を形成すると、誤った結合<!-- mischarged -->のアミノアシルtRNAが生成し、その結果、タンパク質の対応する位置に不適切なアミノ酸が生じる可能性がある。このような遺伝暗号の「誤訳」は、ほとんどの生物で低いレベルで自然に起こるが<ref>{{cite journal | vauthors = Moghal A, Mohler K, Ibba M | title = Mistranslation of the genetic code | journal = FEBS Letters | volume = 588 | issue = 23 | pages = 4305–10 | date = November 2014 | pmid = 25220850 | pmc = 4254111 | doi = 10.1016/j.febslet.2014.08.035 }}</ref>、ある種の細胞環境では、mRNA解読の許容範囲が増して細胞の利益につながる場合もある。
リボソームには、tRNAと結合する部位が2つある。それぞれ、アミノアシル部位（Aと略す）、ペプチジル部位／出口部位（P/Eと略す）である。リボソームはmRNAの3'末端に向かって移動するため、mRNAに対して3つの部位は5'から3'へE-P-Aの順で方向付いている（最初の図を参照）。{{Ill2|A部位|en|A-site}}では、入ってくるtRNAをmRNA上の相補的なコドンと結合する。{{Ill2|P部位|en|P-site|label=P/E部位}}では、そのtRNAと成長中のポリペプチド鎖を保持する。アミノアシルtRNAがmRNA上の対応するコドンと最初に結合するのはA部位で行われる。次に、A部位にあるtRNAのアミノ酸と、P/E部位にある充填tRNA（''charged tRNA''）のアミノ酸との間に[[ペプチド結合]]が形成される。成長するポリペプチド鎖はA部位のtRNAに転移する。P/E部位のアミノ酸を持たないtRNAが移動して転座<!-- translocation -->が起こる。A部位にあったtRNAは、ポリペプチド鎖と結合した状態でP/E部位に移動し、そのtRNAは離れて別のアミノアシルtRNAがA部位に入り、この過程が繰り返される<ref>{{cite book|last=Griffiths|first=Anthony | name-list-style = vanc |title=Introduction to Genetic Analysis|year=2008|publisher=W.H. Freeman and Company|location=New York|isbn=978-0-7167-6887-6|pages=335–339|edition=9th|chapter=9}}</ref>。
新しいアミノ酸が鎖に付加され、tRNAがリボソームから細胞質へ遊離した後、{{Ill2|トランスロカーゼ|en|Translocase|label=トランスロカーゼ（転移酵素）}}である[[EF-G]]（[[細菌]]の場合）または{{Ill2|EEF2|en|EEF2|label=a/eEF-2}}（[[真核生物]]および[[古細菌]]の場合）に結合した[[グアノシン三リン酸|グアノシン三リン酸（GTP）]]の加水分解で供給されるエネルギーによって、リボソームは{{Ill2|3'末端|en|3' end}}の方向へ1コドン移動する。タンパク質の翻訳に必要なエネルギーはかなり多い。''n''個のアミノ酸を含むタンパク質の場合、翻訳に必要な[[高エネルギーリン酸結合]]の数は4''n''-1個である<ref>{{Cite web|title=Computational Analysis of Genomic Sequences utilizing Machine Learning|url=https://scholar.googleusercontent.com/scholar?q=cache:B6iUmrNgupYJ:scholar.google.com/+For+a+protein+containing+n+amino+acids,+the+number+of+high-energy+phosphate+bonds+required+to+translate+it+is+4n-1&hl=en&as_sdt=0,5|access-date=2022-01-12|website=scholar.googleusercontent.com}}</ref>。翻訳速度はさまざまで、原核細胞は（1秒間に17-21個のアミノ酸残基）真核細胞（1秒間に6-9個のアミノ酸残基）よりもかなり速い<ref>{{cite journal | vauthors = Ross JF, Orlowski M | title = Growth-rate-dependent adjustment of ribosome function in chemostat-grown cells of the fungus Mucor racemosus | journal = Journal of Bacteriology | volume = 149 | issue = 2 | pages = 650–3 | date = February 1982 | pmid = 6799491 | pmc = 216554 | doi = 10.1128/JB.149.2.650-653.1982 }}</ref>。
一般に、リボソームは正確でプロセッシブ（mRNAに沿って連続してアミノ酸鎖を合成すること）な機械と考えられているが、翻訳プロセスは誤りを前提としていて、tRNAが誤ったコドンに結合したり誤ったアミノ酸に結合するために、誤ったタンパク質の合成や翻訳の早期断念につながる可能性がある<ref>{{cite journal | vauthors = Ou X, Cao J, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q | title = Errors in translational decoding: tRNA wobbling or misincorporation? | journal = PLOS Genetics | volume = 15 | issue = 3 | pages = 2979–2986 | date = March 2019 | pmid = 21930591 | pmc = 3158919 | doi = 10.1371/journal.pgen.1008017 | doi-access = free }}</ref>。タンパク質の合成における誤り率は、実験条件にもよるが、1/10<sup>5</sup><!-- 1/10**5 -->から1/10<sup>3</sup><!-- 1/10**3 -->の間でアミノ酸が誤って取り込まれると推定されている<ref>{{cite journal | vauthors = Wohlgemuth I, Pohl C, Mittelstaet J, Konevega AL, Rodnina MV | title = Evolutionary optimization of speed and accuracy of decoding on the ribosome | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences | volume = 366 | issue = 1580 | pages = 2979–86 | date = October 2011 | pmid = 30921315 | pmc = 6438450 | doi = 10.1098/rstb.2011.0138 }}</ref>。一方、翻訳を早期に断念する割合は、翻訳されたコドンあたり10<sup>−4</sup><!-- 10**-4 -->イベントのオーダーであると推定されている<ref>{{cite journal | vauthors = Sin C, Chiarugi D, Valleriani A | title = Quantitative assessment of ribosome drop-off in E. coli | journal = Nucleic Acids Research | volume = 44 | issue = 6 | pages = 2528–37 | date = April 2016 | pmid = 26935582 | pmc = 4824120 | doi = 10.1093/nar/gkw137 }}</ref>。{{Ill2|アミノアシルトランスフェラーゼ|en|Aminoacyltransferase}}によって、正しいアミノ酸と正しい[[転移RNA|転移RNA（tRNA）]]が[[共有結合結晶|共有結合]]する。アミノ酸はカルボキシル基によってtRNAの3'OHに[[エステル結合]]する。アミノ酸が結合したtRNAは「チャージしている（''charged''）」と呼ばれる。タンパク質合成の開始過程では、{{Ill2|開始因子|en|Initiation factor}}（IF）の助けを借りて、リボソーム小サブユニットがmRNAの5'末端に結合する。細菌および少数種の古細菌の場合、開始には、[[シャイン・ダルガノ配列]]と呼ばれるmRNA上のプリンに富む開始配列の認識を伴う。シャイン・ダルガノ配列は、30Sリボソームサブユニットの16S rRNA部分の3'末端にある相補的なピリミジンに富む配列と結合する。これらの相補的な配列が結合することによって、30SリボソームサブユニットがmRNAと結合し、開始コドンがP部位の30S部分に配置されるように確実に整列する。mRNAと30Sサブユニットが適切に結合すると、開始因子がイニシエーターtRNA・アミノ酸複合体の[[N-ホルミルメチオニン|fMet]]-tRNAを30SのP部位に輸送する。50Sサブユニットが30Sサブユニットに結合し、活性型70Sリボソームが形成されると開始段階が終了する<ref name="pmid20467902">{{cite journal | vauthors = Nakamoto T | title = Mechanisms of the initiation of protein synthesis: in reading frame binding of ribosomes to mRNA | journal = Molecular Biology Reports | volume = 38 | issue = 2 | pages = 847–55 | date = February 2011 | pmid = 20467902 | doi = 10.1007/s11033-010-0176-1 | s2cid = 22038744 }}</ref>。ポリペプチドの終止は、リボソームのA部位がmRNA上の終止コドン（UAA、UAG、UGA）に占有されたときに起こり、タンパク質の一次構造が形成される。tRNAは通常、終止コドンを認識することも、結合することもできない。その代わりに終止コドンは、リボソームのペプチジルトランスフェラーゼ活性中心<ref name="PTC" />からポリペプチド鎖を加水分解することによって、リボソームとmRNA複合体全体の分解を促す{{Ill2|終結因子|en|Release factor|label=}}というタンパク質（RF1およびRF2）の結合を誘導する<ref>{{cite journal | vauthors = Baggett NE, Zhang Y, Gross CA | title = Global analysis of translation termination in E. coli | journal = PLOS Genetics | volume = 13 | issue = 3 | pages = e1006676 | date = March 2017 | pmid = 28301469 | pmc = 5373646 | doi = 10.1371/journal.pgen.1006676 | veditors = Ibba M }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Mora L, Zavialov A, Ehrenberg M, Buckingham RH | title = Stop codon recognition and interactions with peptide release factor RF3 of truncated and chimeric RF1 and RF2 from Escherichia coli | journal = Molecular Microbiology | volume = 50 | issue = 5 | pages = 1467–76 | date = December 2003 | pmid = 14651631 | doi = 10.1046/j.1365-2958.2003.03799.x | doi-access = free }}</ref>。ある種の薬物やmRNA上の特殊な配列[[モチーフ (生物学)|モチーフ]]によってリボソーム構造が変化し、終結因子の代わりに、近同族性tRNA<!-- near-cognate tRNAs -->が終止コドンに結合することがある。このような「翻訳リードスルー（''translational readthrough''）」の場合、リボソームが次の終止コドンに遭遇するまで翻訳が継続される<ref name="readthrough">{{cite journal | vauthors = Schueren F, Thoms S | title = Functional Translational Readthrough: A Systems Biology Perspective | journal = PLOS Genetics | volume = 12 | issue = 8 | pages = e1006196 | date = August 2016 | pmid = 27490485 | pmc = 4973966 | doi = 10.1371/JOURNAL.PGEN.1006196 }}</ref>。
真核生物、原核生物のいずれにおいても翻訳過程は高度に制御されている。翻訳が制御されると、細胞の代謝や増殖状態と密接に関連する[[タンパク質合成]]の全体的な速度に影響を与える可能性がある。さらに、最近の研究では、遺伝的な相違や、その後のmRNAとしての発現も、RNA特異的に翻訳速度に影響を与える可能性があることが明らかになった<ref name="Cenik2015">{{cite journal | vauthors = Cenik C, Cenik ES, Byeon GW, Grubert F, Candille SI, Spacek D, Alsallakh B, Tilgner H, Araya CL, Tang H, Ricci E, Snyder MP | display-authors = 6 | title = Integrative analysis of RNA, translation, and protein levels reveals distinct regulatory variation across humans | journal = Genome Research | volume = 25 | issue = 11 | pages = 1610–21 | date = November 2015 | pmid = 26297486 | pmc = 4617958 | doi = 10.1101/gr.193342.115 }}</ref>。
==臨床的意義==
翻訳制御は、[[がん]]の発生と生存にとって重要な要素である。がん細胞は、遺伝子発現の翻訳段階を随時制御する必要があるが、なぜ転写のような段階よりも翻訳が標的とされるのか、その理由は完全には理解されていない。がん細胞は、しばしば遺伝的に改変された翻訳因子を持っているが、既存の翻訳因子の量を変化させることの方がはるかに一般的である<ref name=":0">{{Cite journal| vauthors = Xu Y, Ruggero D |date= March 2020 |title=The Role of Translation Control in Tumorigenesis and Its Therapeutic Implications |journal=Annual Review of Cancer Biology |volume=4 |issue=1 |pages=437–457 |doi=10.1146/annurev-cancerbio-030419-033420 |doi-access=free}}</ref>。{{Ill2|MAPK/ERK経路|en|MAPK/ERK pathway|label=RAS-MAPK}}、{{Ill2|PI3K/AKT/mTOR経路|en|PI3K/AKT/mTOR pathway|label=PI3K/ACT/mTOR}}、MYC、および[[Wntシグナル経路|WNT-β-カテニン経路]]など、いくつかの主要な発がん性[[シグナル伝達]]経路は、最終的に翻訳を介して[[ゲノム]]を再プログラムする<ref>{{cite journal | vauthors = Truitt ML, Ruggero D | title = New frontiers in translational control of the cancer genome | journal = Nature Reviews. Cancer | volume = 16 | issue = 5 | pages = 288–304 | date = April 2016 | pmid = 27112207 | pmc = 5491099 | doi = 10.1038/nrc.2016.27 }}</ref>。また、がん細胞は{{Ill2|細胞ストレス応答|en|Cellular stress response|label=細胞ストレス}}に適応するために翻訳を制御している。ストレスがかかると、細胞はそのストレスを緩和して存続を図るためのmRNAを翻訳する。この例として、さまざまながんにおける[[AMPK]]の発現がある。AMPKの活性化は、栄養不足によって引き起こされる[[アポトーシス]]（[[プログラム細胞死]]）から、がん細胞が最終的に回避するための{{Ill2|生化学カスケード|en|Biochemical cascade|label=カスケード}}を引き起こす。将来のがん治療では、細胞の翻訳機構を妨害することで、がんの下流効果に対抗できる可能性がある<ref name=":0" />。
==
[[File:Model M0 of protein synthesis.png|thumb|500 px|図M0： タンパク質合成の基本的かつ最も単純なモデル''M0''を示す。ここで、Mは翻訳開始部位が集合リボソームに占有されていないmRNAの量、Fは翻訳開始部位が集合リボソームに占有されているmRNAの量、RはmRNAに着いてタンパク質を合成しているリボソームの量、Pは合成されたタンパク質の量を表す<ref name= "GH-BMorZin"/>。]]
[[File:ModelM1'.png|thumb|500 px|図M1'： 40S、60S、および開始因子(IF)結合を明示したタンパク質合成''M1''の拡張モデル<ref name= "GH-BMorZin"/>。]]
転写 - 翻訳プロセスは、最も基本的な「基礎」過程のみ言及して、次のような構成で記述される。
# mRNA分子の生成（[[スプライシング]]を含む）。
# 開始因子の助けを借りた各々の分子の導入（たとえば（一般に必要ではないが）環状化の段階を含むことがある）。
# 翻訳の開始、リボソーム小サブユニットの動員。
# 完全なリボソームの構築。
# 伸長、すなわちタンパク質の生産を伴うmRNAに沿ったリボソームの移動。
# 翻訳の終了。
# mRNA分子の分解。
# タンパク質の分解。
翻訳によってアミノ酸が組み合わさりタンパク質が生成される過程は、その確率的側面を考慮した初期の詳細な動力学モデルから始まり<ref name="pmid5641411">{{cite journal | vauthors = MacDonald CT, Gibbs JH, Pipkin AC | title = Kinetics of biopolymerization on nucleic acid templates | journal = Biopolymers | volume = 6 | issue = 1 | pages = 1–5 | date = 1968 | pmid = 5641411 | doi = 10.1002/bip.1968.360060102 | s2cid = 27559249 }}</ref>、コンピュータシミュレーションを使用したさまざまな物理モデルの対象となってきた。過去40年間で、[[化学反応速度論]]に基づくタンパク質合成モデルが数多く開発され、解析されてきた<ref>{{cite journal | vauthors = Heinrich R, Rapoport TA | title = Mathematical modelling of translation of mRNA in eucaryotes; steady state, time-dependent processes and application to reticulocytes | journal = Journal of Theoretical Biology | volume = 86 | issue = 2 | pages = 279–313 | date = September 1980 | pmid = 7442295 | doi = 10.1016/0022-5193(80)90008-9 | bibcode = 1980JThBi..86..279H }}</ref><ref name="pmid17031456">{{cite journal | vauthors = Skjøndal-Bar N, Morris DR | title = Dynamic model of the process of protein synthesis in eukaryotic cells | journal = Bulletin of Mathematical Biology | volume = 69 | issue = 1 | pages = 361–93 | date = January 2007 | pmid = 17031456 | doi = 10.1007/s11538-006-9128-2 | s2cid = 83701439 }}</ref>。化学反応速度論のほかにも、タンパク質合成の詳細な動力学やその一部の段階をモデル化するために、TASEP（{{Ill2|非対称単純排他過程|en|Asymmetric simple exclusion process|label=Totally Asymmetric Simple Exclusion Process}}）<ref name="pmid17031456">{{cite journal | vauthors = Skjøndal-Bar N, Morris DR | title = Dynamic model of the process of protein synthesis in eukaryotic cells | journal = Bulletin of Mathematical Biology | volume = 69 | issue = 1 | pages = 361–93 | date = January 2007 | pmid = 17031456 | doi = 10.1007/s11538-006-9128-2 | s2cid = 83701439 }}</ref>、PBN（{{Ill2|確率論的論理ネットワーク|en|Probabilistic Boolean Networks}}）、[[ペトリネット]]、および{{Ill2|トロピカル半環|en|Tropical semiring|label=max-plus代数}}などのさまざまなモデリング形式論が適用されてきた。「有用な[[数理モデル|モデル]]は単純で拡張可能である」という[[パラダイム|規範]]に従って<ref name="pmid28341710">{{cite journal | vauthors = Coyte KZ, Tabuteau H, Gaffney EA, Foster KR, Durham WM | title = Reply to Baveye and Darnault: Useful models are simple and extendable | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 114 | issue = 14 | pages = E2804–E2805 | date = April 2017 | pmid = 28341710 | pmc = 5389313 | doi = 10.1073/pnas.1702303114 | bibcode = 2017PNAS..114E2804C | doi-access = free }}</ref>、前述した8つの基本的工程をすべて考慮したタンパク質合成の基本モデルが開発された<ref name="GH-BMorZin">{{cite journal | vauthors = Gorban AN, Harel-Bellan A, Morozova N, Zinovyev A | title = Basic, simple and extendable kinetic model of protein synthesis | journal = Mathematical Biosciences and Engineering | volume = 16 | issue = 6 | pages = 6602–6622 | date = July 2019 | pmid = 31698578 | doi = 10.3934/mbe.2019329 | doi-access = free }}</ref>。最も単純なモデル''M0''は、反応速度論的な機構（図M0）で表される。これは一般化されて、40S、60S、{{Ill2|開始因子|en|Initiation factor}}（IF）結合を含むようになった（図M1'）。さらに、[[マイクロRNA]]がタンパク質合成におよぼす影響を含めて拡張された<ref name="pmid22850425">{{cite journal | vauthors = Morozova N, Zinovyev A, Nonne N, Pritchard LL, Gorban AN, Harel-Bellan A | title = Kinetic signatures of microRNA modes of action | journal = RNA | volume = 18 | issue = 9 | pages = 1635–55 | date = September 2012 | pmid = 22850425 | pmc = 3425779 | doi = 10.1261/rna.032284.112 }}</ref>。この階層に含まれるほとんどのモデルは解析的に解くことができる。これらの解法を用いて、合成制御におけるさまざまな特異的な機構の「速度論的特徴<!-- kinetic signatures -->」が得られた。
==遺伝暗号==
{{main|遺伝暗号}}
遺伝暗号を手作業で翻訳することも（短い配列の場合）または（後述のように適切にプログラミングした）コンピュータで翻訳することもできる。これにより、生物学者や化学者は、コード化タンパク質の化学構造を紙に描いて解釈することができる。
まず、下に示すように、鋳型DNAの各塩基をRNA相補体に変換する（[[アデニン|アデニン（A）]]の相補体は[[ウラシル|ウラシル（U）]]であることに注意すること）。なお、DNAの鋳型鎖はRNAが重合したものであり、もう一方のDNA鎖はRNAと同じであるが、ウラシルの代わりに[[チミン|チミン（T）]]を持つことに留意すること。
DNA -> RNA
A -> U
T -> A
C -> G
G -> C
A=T-> A=U
次に、RNAをトリプレット（3塩基のグループ）に分割する。コードを読み始める場所によって、3つの翻訳ウィンドウ、すなわち[[リーディングフレーム]]があることに注意を要す。最後に、[[遺伝暗号]]の{{Ill2|DNAとRNAのコドン表|en|DNA and RNA codon tables|label=翻訳表}}を使用して、上記を化学で使われる[[構造式]]に変換する。
これによってタンパク質の[[一次構造]]（アミノ酸配列）が得られる。しかし、タンパク質は、鎖に沿った[[親水性]]セグメントと[[疎水性]]セグメントの部分に依存して[[タンパク質フォールディング|折り畳まれる傾向]]がある。[[二次構造]]（部分的な立体構造）を推測できることは多いが、適切な[[三次構造]]（立体構造）を決定することは非常に困難である。タンパク質の三次構造やその他の側面は[[タンパク質構造予測|高度なアルゴリズム]]を用いて予測するしかないが、アミノ酸配列は核酸配列から{{Ill2|DNAとRNAのコドン表|en|DNA and RNA codon tables|label=翻訳表}}を使って単独で決定することができる。
この方法では、特に、[[セレノシステイン]]のような型にあてはまらない[[アミノ酸]]がタンパク質に組み込まれる場合に、そのタンパク質の正しいアミノ酸組成を得られないことがある。セレノシステインは、型どおりの終止コドンと下流のヘアピン構造（{{Ill2|SECIS配列|en|SECIS element|label=SECIS}}）の組み合わせによってコード化されている。
DNA/RNA配列をタンパク質配列に翻訳することができるコンピュータプログラムは数多く存在する。通常、この処理は標準遺伝コード（''Standard Genetic Code''）を用いて行われるが、生物学的に重要な代替開始コドンの使用など、すべての「特別な」場合を扱えるプログラムはほとんどない。たとえば、まれな代替開始コドンであるCTGは、開始コドンとして使用された場合は[[メチオニン]]をコードし、その他の全ての位置では[[ロイシン]]をコードする。
例： 標準遺伝暗号に基づき要約された翻訳表（NCBIタクソノミーのウェブページより）<ref name="NCBI2019">{{Cite web |last1=Elzanowski |first1=Andrzej |last2=Ostell |first2=Jim |date=January 2019 |title=The Genetic Codes |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi |url-status=live |access-date=31 May 2022 |website= |publisher=[[アメリカ国立生物工学情報センター]] (NCBI)}}</ref>。
AAs = FFLLSSSSYY**CC*WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG
Starts = ---M---------------M---------------M----------------------------
Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG
Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG
Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG
「開始（Starts）」の行は、3つの開始コドン、UUG、CUG、そして非常に一般的なAUGを示す。また、開始位置として解釈した場合の最初のアミノ酸残基も示す。この場合、それらはすべてメチオニンである。
===翻訳表===
{{main|{{ill2|遺伝暗号の一覧|en|List of genetic codes}}|{{ill2|遺伝暗号#代替遺伝暗号|en|Genetic code#Alternative genetic codes}}}}
酵母ゲノムのような通常の真核生物の配列を扱う場合でも、ミトコンドリア遺伝子翻訳表など、別の翻訳表（''translation table''）を使用したい場合がよくある。2019年現在、[[GenBank]]の配列の翻訳では、[[NCBI]]タクソノミ－グループ（''NCBI Taxonomy Group''）によって以下の翻訳表が定義されている<ref name="NCBI2019"/>。
{{Div col|colwidth=25em}}
# {{ill2|DNAコドン表|en|DNA codon table|label=DNAコドン表}}<!-- standard code -->
# {{ill2|vertebrate mitochondrial code|en|vertebrate mitochondrial code|label=脊椎動物のミトコンドリアコード}}<!-- vertebrate mitochondrial code -->
# {{ill2|yeast mitochondrial code|en|yeast mitochondrial code|label=酵母のミトコンドリアコード}}<!-- yeast mitochondrial code -->
# {{ill2|The mold, protozoan, and coelenterate mitochondrial code and the mycoplasma/spiroplasma code|en|The mold, protozoan, and coelenterate mitochondrial code and the mycoplasma/spiroplasma code|label=カビ、原生動物、腔腸動物のミトコンドリアコードとマイコプラズマ/スピロプラズマコード}}<!-- mold, protozoan, and coelenterate mitochondrial code and the mycoplasma/spiroplasma code -->
# {{ill2|invertebrate mitochondrial code|en|invertebrate mitochondrial code|label=無脊椎動物のミトコンドリアコード}}<!-- invertebrate mitochondrial code -->
# {{ill2|ciliate, dasycladacean and hexamita nuclear code|en|ciliate, dasycladacean and hexamita nuclear code|label=繊毛虫、ダシクラダ科、ヘキサミタ属の核コード}}<!-- ciliate, dasycladacean and hexamita nuclear code -->
# {{ill2|The mold, protozoan, and coelenterate mitochondrial code and the mycoplasma/spiroplasma code|en|The mold, protozoan, and coelenterate mitochondrial code and the mycoplasma/spiroplasma code|label=キネトプラストのコード}}<!-- kinetoplast code -->
# <li value="9"> {{ill2|echinoderm and flatworm mitochondrial code|en|echinoderm and flatworm mitochondrial code|label=棘皮動物と扁形動物のミトコンドリアコード}}<!-- echinoderm and flatworm mitochondrial code -->
# {{ill2|euplotid nuclear code|en|euplotid nuclear code|label=ユープロテス目の核コード}}<!-- euplotid nuclear code -->
# {{ill2|bacterial, archaeal and plant plastid code|en|bacterial, archaeal and plant plastid code|label=細菌、古細菌、植物の色素体コード}}<!-- bacterial, archaeal and plant plastid code -->
# {{ill2|alternative yeast nuclear code|en|alternative yeast nuclear code|label=代替酵母の核コード}}<!-- alternative yeast nuclear code -->
# {{ill2|ascidian mitochondrial code|en|ascidian mitochondrial code|label=ホヤ類のミトコンドリアコード}}<!-- ascidian mitochondrial code -->
# {{ill2|alternative flatworm mitochondrial code|en|alternative flatworm mitochondrial code|label=扁形動物の代替ミトコンドリアコード}}<!-- alternative flatworm mitochondrial code -->
# {{ill2|Blepharisma nuclear code|en|Blepharisma nuclear code|label=ブレファリスマ属の核コード}}<!-- ''Blepharisma'' nuclear code -->
# {{ill2|chlorophycean mitochondrial code|en|chlorophycean mitochondrial code|label=葉緑体のミトコンドリアコード}}<!-- chlorophycean mitochondrial code -->
# <li value="21"> {{ill2|trematode mitochondrial code|en|trematode mitochondrial code|label=トレマトード綱のミトコンドリアコード}}<!-- trematode mitochondrial code -->
# {{ill2|Scenedesmus obliquus mitochondrial code|en|Scenedesmus obliquus mitochondrial code|label=セネデスムス属のミトコンドリアコード}}<!-- ''Scenedesmus obliquus'' mitochondrial code -->
# {{ill2|Thraustochytrium mitochondrial code|en|Thraustochytrium mitochondrial code|label=スラウストキトリウム属のミトコンドリアコード}}<!-- ''Thraustochytrium'' mitochondrial code -->
# {{ill2|Pterobranchia mitochondrial code|en|Pterobranchia mitochondrial code|label=翼鰓類（いさいるい）のミトコンドリアコード}}<!-- Pterobranchia mitochondrial code -->
# {{ill2|candidate division SR1 and gracilibacteria code|en|candidate division SR1 and gracilibacteria code|label=候補門SR1およびグラシリバクテリアのコード}}<!-- candidate division SR1 and gracilibacteria code -->
# {{ill2|Pachysolen tannophilus nuclear code|en|Pachysolen tannophilus nuclear code|label=パチソレン・タノフィルスの核コード}}<!-- ''Pachysolen tannophilus'' nuclear code -->
# {{ill2|karyorelict nuclear code|en|karyorelict nuclear code|label=カリオレリクタの核コード}}<!-- karyorelict nuclear code -->
# {{ill2|Condylostoma_nuclear_code|en|Condylostoma_nuclear_code|label=コンジロストマの核コード}}<!-- ''Condylostoma'' nuclear code -->
# {{ill2|Mesodinium_nuclear_code|en|Mesodinium_nuclear_code|label=メソジニウムの核コード}}<!-- ''Mesodinium'' nuclear code -->
# {{ill2|peritrich nuclear code|en|peritrich nuclear code|label=ペリトリッチの核コード}}<!-- peritrich nuclear code -->
# {{ill2|Blastocrithidia nuclear code|en|Blastocrithidia nuclear code|label=ブラストクリシジアの核コード}}<!-- ''Blastocrithidia'' nuclear code -->
# <li value="33"> {{ill2|Cephalodiscidae mitochondrial code|en|Cephalodiscidae mitochondrial code|label=エラフサカツギ科のミトコンドリアコード}}<!-- Cephalodiscidae mitochondrial code -->
{{Div col end}}
== 関連項目 ==
{{div col|colwidth=25em}}
* [[細胞]] - 生物の基本的な構造・機能単位
* [[細胞分裂]] - 親細胞が2つの娘細胞に分裂する過程
* {{Ill2|DNAとRNAのコドン表|en|DNA and RNA codon tables}} - 遺伝暗号をアミノ酸配列に変換するのに用いる表
* [[エピジェネティクス]] - DNA塩基配列の変化を伴わない表現型の変化を研究する学問
* {{ill2|拡張遺伝暗号|en|Expanded genetic code}} - 人為的に修正された遺伝暗号
* [[遺伝子発現]] - 遺伝子の情報がタンパク質などの生成を経て表現型に影響を及ぼす過程
* [[遺伝子発現の調節]] - 細胞が特定の遺伝子産物（タンパク質またはRNA）の産生を増加または減少させる機構
* [[遺伝子]] - 遺伝の基本単位
* [[ゲノム]] - 生物のすべての遺伝情報
* [[生命]] - シグナル伝達や自立プロセスなど生物学的プロセスを持つ物質
* {{ill2|タンパク質法|en|Protein methods}} - タンパク質を研究するために用いられる技術
* [[開始コドン]] - メッセンジャーRNA（mRNA）上の最初のコドン
{{Div col end}}
== 脚注 ==
{{reflist}}
== 推薦文献 ==
{{refbegin}}
* {{Cite book|title=ストライヤー生化学 (第8版）|url=https://www.worldcat.org/oclc/1052771234|publisher=Tokyokagakudojin|date=2018.8|isbn=978-4-8079-0929-2|oclc=1052771234|others=Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Gregory Joseph Gatto, Tatsuro Irimura, Hiroto Okayama, Takao Shimizu}}
* {{cite book | last1 = Champe | first1 = Pamela C | last2 = Harvey | first2 = Richard A | last3 = Ferrier | first3 = Denise R | name-list-style = vanc | title = Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2004 |edition=3rd |isbn=0-7817-2265-9 }}
* {{cite book | last1 = Cox | first1 = Michael | last2 = Nelson | first2 = David R. | last3 = Lehninger | first3 = Albert L | name-list-style = vanc | title=Lehninger principles of biochemistry |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco... |year=2005 |isbn=0-7167-4339-6 |edition=4th}}
* {{cite journal | vauthors = Malys N, McCarthy JE | title = Translation initiation: variations in the mechanism can be anticipated | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 68 | issue = 6 | pages = 991–1003 | date = March 2011 | pmid = 21076851 | doi = 10.1007/s00018-010-0588-z | s2cid = 31720000 }}
{{refend}}
== 外部リンク ==
{{Commons category|Translation (biology)}}
=== ツール ===
* [http://web.expasy.org/translate Translate - Expasy] - DNAやRNA配列をタンパク質配列に翻訳する
===
* [[理化学研究所]]オミックス基盤研究領域「[https://www.youtube.com/watch?v=DB0gnar0Ndw
* 理化学研究所ゲノム科学総合研究センター遺伝子構造・機能研究グループ「[https://www.youtube.com/watch?v=EgweXtBCynE セントラルドグマ ～ゲノム情報からタンパク質ができるまで～
* 原核生物の翻訳開始機構「[https://www.youtube.com/watch?
* 真核生物の翻訳開始機構「[https://www.youtube.com/watch?
{{MolBioGeneExp|state=expanded}}
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{{GeneticTranslation|state=expanded}}
{{Self-replicating organic structures|state=collapsed}}
-->
{{Authority control}}
{{DEFAULTSORT:ほんやく}}
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[[Category:遺伝子発現]]
[[Category:細胞プロセス]]
{{Portal bar|生物学}}
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