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'''ダイニン
ダイニンの機能単位は複数のポリペプチド鎖から成り、1〜3の重鎖、数種の中鎖、及び軽鎖から形成される。その形態は一般に2つの重鎖それぞれが形成する頭部と、頭部から突き出たストークと呼ばれる部位、さらに柄の部分が基本となり、中鎖や軽鎖は柄の部分に結合している。
ダイニン重鎖はダイニンの骨格を形成し、かつ[[ATP]]のエネルギーを運動に変化する機能を持つ。重鎖の[[アミノ末端]]が柄の部分となり、これはダイマー形成や、他のダイニン形成分子との相互作用を担う。中央部から[[カルボキシル末端]]にかけてはリング状の頭部を形成し、6個のAAA+ATPase ファミリーに属する[[ドメイン]]と、一つのC末端ドメインが形成する7個のサブユニット様構造となる。AAA+ ATPase ドメイン4と5の間に存在する100[[アミノ酸]]残基程度の領域がストークとして突き出た部分となって微小管と作用すると考えられている。ATP が結合するのは6個の中でも始めの4個のAAA+ ドメインで、さらに始めの一つのドメインのみが ATPase 活性を持つとされる。
ダイニン重鎖に強く結合している分子量100~20 kDaの分子種は中鎖及び軽鎖と呼ばれる。これらの蛋白質はダイニンの構造蛋白質としての機能、あるいは細胞質ダイニンが輸送する分子との相互作用を担うと考えられている。
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