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'''プロリルイソメラーゼ'''（Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase：略称PPIase）は[[異性化酵素]]（イソメラーゼ）の一種で、[[タンパク質]]分子中の[[プロリン]]残基のシス・トランス[[異性化]]（[[ラセミ化]]）を触媒する。[[EC番号|EC]] 5.2.1.8。全ての生物に知られている。

 

 

プロリルイソメラーゼの例としては、真核生物の[[シクロフィリン]]、[[FKBP]]、Pin1、原核生物のパルブリンなどがある。プロリルイソメラーゼは同じ種類のタンパク質に対しても活性を有し、自己フォールディングを促進する。シクロフィリンとFKBPはそれぞれある種の[[免疫抑制剤]]の標的タンパク質であり、イムノフィリンと総称される。これらは[[免疫系]]の調節で中心的な役割を果たす[[カルシニューリン]]等、[[シグナル伝達]]に関るいくつかのタンパク質複合体の活性発現に必要であるが、免疫抑制剤と複合体を形成すると逆にこれらタンパク質複合体を阻害する。ただしこの性質には、プロリルイソメラーゼ活性は直接関係しない可能性がある。

 

[[Category:酵素]]