「プロリルイソメラーゼ」の版間の差分

{{出典の明記|date=2010年11月}}

 

[[アミノ酸]]間の[[ペプチド結合]]は一般にトランス体がシス体に比べてはるかに安定（エネルギーの低い状態）で、この状態が自然に達成される。ところがプロリン残基ではその特異な構造（正確にはアミノ酸でなくイミノ酸）により、N側ペプチド結合がシス体としても比較的安定に存在する。タンパク質の正確な[[フォールディング]]の為にはこれらがいずれかに定まる必要がある。ただしこの結合のシス・トランス異性化に必要な[[活性化エネルギー]]は約20kcal/molと比較的高いので、この結合は自然には異性化しにくく、フォールディングにはプロリン残基の異性化が触媒される必要がある。プロリルイソメラーゼはここで働き、従って[[シャペロン]]の一つということができる。