「ミラクリン」の版間の差分

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en:Miraculinよりテンプレートほか
→‎構造: アミノ酸配列であって塩基配列ではないので、遺伝子配列はおかしい。
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==構造==
ミラクリンは191[[アミノ酸]]残基からなるタンパク質に[[糖鎖]]が結合した[[糖タンパク質]]であることが1989年に発見された<ref name="pmid2708331">{{cite journal | author = Theerasilp S, Hitotsuya H, Nakajo S, Nakaya K, Nakamura Y, Kurihara Y | title = Complete amino acid sequence and structure characterization of the taste-modifying protein, miraculin | journal = J. Biol. Chem. | volume = 264 | issue = 12 | pages = 6655–9 | year = 1989 | month = April | pmid = 2708331 | doi = | url = http://www.jbc.org/cgi/reprint/264/12/6655 | issn = }}</ref>。分子量は約24,600Da600 Daで、そのうち13.9%にあたる3,400Da400 Daは[[グルコサミン]](31%)、[[マンノース]](30%)、[[フコース]](22%)、[[キシロース]](10%)、[[ガラクトース]](7%)等からなる糖鎖が占める<ref name="jbc-263-23-11536">{{cite journal | author = Theerasilp S, Kurihara Y | title = Complete purification and characterization of the taste-modifying protein, miraculin, from miracle fruit | journal = J. Biol. Chem. | volume = 263 | issue = 23 | pages = 11536–9 | year = 1988 | month = August | pmid = 3403544 | doi = | url = http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/23/11536 | issn = }}</ref>。
 
通常は[[ジスルフィド結合]]を介してつながった[[二量体]]が2つつながった[[四量体]](98.4 kDa)の形で存在している<ref name="crfsn-32-231">{{cite journal | author = Kurihara Y | title = Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins | journal = Crit Rev Food Sci Nutr | volume = 32 | issue = 3 | pages = 231–52 | year = 1992 | pmid = 1418601 | doi = 10.1080/10408399209527598| url = | issn = }}</ref>。
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| '''151-191''' || <tt>CGSCKVKCGD VGIYIDQKGR GRRLALSDKP FAFEFNKTVY F</tt>
|-
| colspan="2" | [[Swiss-Prot]]のデータベースによる遺伝子アミノ酸配列<ref name="structure">UniProtKB/Swiss-Prot database entry [http://www.expasy.org/uniprot/P13087 P13087]</ref>''
|}
</blockquote>