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α-アミラーゼ<ref>[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.1 EC 3.2.1.1]</ref>、β-アミラーゼ<ref>[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.2 EC 3.2.1.2]</ref>、グルコアミラーゼ<ref>[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.3 EC 3.2.1.3]</ref>や[[イソアミラーゼ]]<ref>[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.68 EC 3.2.1.68]</ref>がある。
===α-アミラーゼ===
α-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼといい、デンプンやグリコーゲンのα-1,4-結合を不規則に切断し、[[多糖]]ないしマルトース、オリゴ糖を生み出す酵素である。▼
{{infobox enzyme
| Name = α-アミラーゼ
| EC_number = 3.2.1.1
| CAS_number = 9000-90-2
| IUBMB_EC_number = 3/2/1/1
| GO_code = GO:0004556
| image = Salivary alpha-amylase 1SMD.png
| width =
| caption = α-アミラーゼの構造
| last1 = Ramasubbu | first1 = N.
| last2 = Paloth | first2 = V.
| last3 = Luo | first3 = Y.
| last4 = Brayer | first4 = G. D.
| last5 = Levine | first5 = M. J.
| title = Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity
| doi = 10.1107/S0907444995014119
| journal = Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography
| volume = 52
| issue = 3
| pages = 435–446
| year = 1996
| pmid = 15299664
| pmc =
}}
▲'''α-アミラーゼ'''は別名を1,4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼといい、デンプンやグリコーゲンのα-1,4-結合を不規則に切断し、[[多糖]]ないしマルトース、オリゴ糖を生み出す酵素である。
===β-アミラーゼ===
β-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼあるいはサッカロゲンアミラーゼといい、デンプンやグリコーゲンをマルトース([[麦芽糖]])に分解する。植物や微生物ではよく見られるが、動物からは見つかっていない。糖鎖の非還元末端から二つ目のα-1,4-グリコシド結合を[[エキソ型]]で逐次分解してマルトースを産生する。直鎖型の[[アミロース]]に対する分解効率は高い。一方、[[アミロペクチン]]に対してはα-1,6-グリコシド結合をしている分枝部で反応が停止し、マルトースとともに[[βリミットデキストリン]]が生成される。▼
{{infobox enzyme
| Name = β-アミラーゼ
| EC_number = 3.2.1.2
| CAS_number = 9000-91-3
| IUBMB_EC_number = 3/2/1/2
| GO_code = GO:0016161
| image = 2xfr b amylase.png
| width =
| caption = β-アミラーゼの構造
| last1 = Rejzek | first1 = M.
| last2 = Stevenson | first2 = C. E.
| last3 = Southard | first3 = A. M.
| last4 = Stanley | first4 = D.
| last5 = Denyer | first5 = K.
| last6 = Smith | first6 = A. M.
| last7 = Naldrett | first7 = M. J.
| last8 = Lawson | first8 = D. M.
| last9 = Field | first9 = R. A.
| doi = 10.1039/c0mb00204f
| title = Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase
| journal = Molecular BioSystems
| volume = 7
| issue = 3
| pages = 718–730
| year = 2011
| pmid = 21085740
| pmc =
}}
▲'''β-アミラーゼ'''は別名を1,4-α-D-グルカングルカノマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼあるいはサッカロゲンアミラーゼといい、デンプンやグリコーゲンをマルトース([[麦芽糖]])に分解する。植物や微生物ではよく見られるが、動物からは見つかっていない。糖鎖の非還元末端から二つ目のα-1,4-グリコシド結合を[[エキソ型]]で逐次分解してマルトースを産生する。直鎖型の[[アミロース]]に対する分解効率は高い。一方、[[アミロペクチン]]に対してはα-1,6-グリコシド結合をしている分枝部で反応が停止し、マルトースとともに[[βリミットデキストリン]]が生成される。
===グルコアミラーゼ===
'''グルコアミラーゼ'''は正式名称がグルカン1,4-α-グルコシダーゼといい、1,4-α-D-グルカングルコヒドロラーゼ、エキソ1,4-α-グルコシダーゼ、γ-アミラーゼ、リソソーマルα-グルコシダーゼあるいはアミログルコシダーゼを別名とする。糖鎖の非還元末端のα-1,4-結合をエキソ型に加水分解してブドウ糖1分子を産生する。α-1,6-結合も切断するものも知られている。
===イソアミラーゼ===
イソアミラーゼはアミロペクチンやグリコーゲン中のα-1,6-グリコシド結合を切断して直鎖のデキストリンやアミロースを生産する。ただし、[[プルラン]]を分解できない。分枝部を切断するため、枝切り酵素や脱分枝酵素とも呼ばれる。▼
{{Main|イソアミラーゼ}}
▲'''[[イソアミラーゼ]]'''はアミロペクチンやグリコーゲン中のα-1,6-グリコシド結合を切断して直鎖のデキストリンやアミロースを生産する。ただし、[[プルラン]]を分解できない。分枝部を切断するため、枝切り酵素や脱分枝酵素とも呼ばれる。
== 利用 ==
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