「アルデヒドデヒドロゲナーゼ」の版間の差分

'''アルデヒドデヒドロゲナーゼ''' (aldehyde dehydrogenase, ALDH) <!--(EC.1.1.1.2、EC.1.1.1.3、EC.1.1.1.5)-->は[[アルデヒド]]を酸化して[[カルボン酸]]にする反応を触媒する[[酵素]]である。

[[生物]]に普遍的に存在し、[[ヒト]]には17種類のAldehyde dehydrogenase (ALDH) ファミリー蛋白質が存在する (<ref>Sladek, N. E. (2003). "Human aldehyde dehydrogenases: potential pathological, pharmacological, and toxicological impact". ''J. Biochem. Mol. Toxicol.'' '''17''': 7–23.</ref>。

以下にヒトの ALDH の例を挙げる。

ALDH1A (RALDH): [[レチナール]]の酸化により[[レチノイン酸]]を作り出す酵素。レチノイン酸は[[ビタミンA]]が生体内で働く際の本体で、[[目]]や[[骨]]の形成など様々な[[分化]]過程に関わる。このため、ALDH1A の機能に異常があると正常に[[発生 (生物学)|発生]]が進行しない。[[分子量]]は約 55 kDa。四量体として機能する。ALDH1A1 (RALDH1)、ALDH1A2 (RALDH2)、ALDH1A3 (RALDH3) の3種があり、それぞれ異なった[[組織 (生物学)|組織]]発現様式を示す。

ALDH2 (ALDH I): [[肝臓]]、[[心臓]]、[[腎臓]]、[[筋肉]]に多く存在する。[[細胞]]内では[[ミトコンドリア]]に局在するが[[ミトコンドリアDNA]]にコードされるミトコンドリア[[遺伝子]]ではなく[[核]]ゲノム遺伝子に由来する。一般に[[アルコール (食品)|アルコール]]に弱い人はアルコールに強い人のよりもに比べて持っている ALDH2 の活性が弱い。

:ALDH2 遺伝子には少なくとも4種の[[対立遺伝子]]が報告されているが、[[日本人]]が一般に持つのは ALDH2*1 と ALDH2*2 で、ALDH2*2 が機能喪失型。四量体として機能し、ALDH2*2 を持つ複合体は機能を持たないため、ヘテロ接合型でも ALDH2 の活性が極端に下がる。

ALDH9A1: &gamma;-アミノブチルアルデヒドから[[神経伝達物質]]である[[γアミノ酪酸]] (GABA) を作る。494 アミノ酸、分子量 54 kDa。四量体として機能する。

:肝臓、[[副腎]]、腎臓で高い酵素活性が認められた一方で、[[ノーザンブロット]]では筋肉で最も高い[[mRNA]]の存在が確認された (<ref>Izaguirre, etG.; alKikonyogo, A.; Pietruszko, R. (1997). "Tissue distribution of human aldehyde dehydrogenase E3 (ALDH9): comparison of enzyme activity with E3 protein and mRNA distribution". ''Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol.'' '''118''': 59–64.</ref> 。同様にノーザンブロットにより、[[脳]]の中では[[脊髄]]で最も高い発現がみられた (<ref>Kikonyogo, andA.; Pietruszko, R. (1996). "Aldehyde dehydrogenase from adult human brain that dehydrogenates gamma-aminobutyraldehyde: purification, characterization, cloning and distribution". ''Biochem. J.'' '''316''': 317–324.</ref>。

==参考文献==