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'''イソアミラーゼ'''(Isoamylase、{{EC number|3.2.1.68}})は、[[グリコーゲン]]や[[アミロペクチン]]、[[デキストリン]]の側鎖の(1->6)-α-D-[[グリコシド結合]]を[[加水分解]]する反応を[[触媒]]する[[酵素]]である。系統名は、'''グリコーゲン 6-α-D-グルカノヒドロラーゼ'''(glycogen 6-alpha-D-glucanohydrolase)である<ref>{{cite journal | title = Purification and properties of <em>Pseudomonas</em> isoamylase |author = Yokobayashi, K., Misaki, A. and Harada, T. |journal = Biochim. Biophys. Acta |date = 1970 |volume = 212 |pages = 458-469 |pmid = 5456995}}</ref>。この酵素は、アミロペクチンも容易に分解することができる。
==概要==
1949年に、丸尾・小林が酵母抽出液中に発見した。
当初、[[アミロペクチン]]に作用させるとヨウ素澱粉反応を赤褐色から紫色に変えることから、「アミロシンターゼ（アミロペクチンを長くする合成酵素）」と呼ばれていていたが、実際には分岐構造のα-1,6グルコシド結合が切断し、短い[[アミロース]]を生成したので、「イソアミラーゼ」と命名された。
澱粉、[[グリコーゲン]]のα-1,6結合を加水分解し、直鎖状のアミロースを生成するが、プルランのα-1,6結合にはほとんど作用しない。
植物、微生物に広く分布している<ref name="SSAT">『澱粉の科学と技術』 ISBN 978-4990528706</ref>。
==関連項目==
*[[DBR1]]
*[[プルラナーゼ]]({{EC number|3.2.1.41}})
*[[加水分解酵素]]
*[[枝切り酵素]]
==出典==
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