「アセチル化」の版間の差分
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[[真核生物]]のタンパク質の[[N末端]]にあるα[[アミノ酸]]はアセチル化されることが多い。実に[[酵母]]のタンパク質の40-50%、[[ヒト]]のタンパク質の80-90%がアセチル化されており、これは進化を通じて保存されている性質のようである。N末端のアセチル化は、N-α-[[アセチルトランスフェラーゼ]](NAT)の[[触媒]]作用によって[[アセチルCoA]]からアセチル基を転移させる。N-α-アセチルトランスフェラーゼは酵母で最も研究が進んでいるが、酵母では3つの複合体NatA/B/Cが存在する。これらは基質に特異的で、[[リボソーム]]と協調してタンパク質の[[翻訳 (生物学)|翻訳]]と同時にアセチル化を行っていると考えられている。
ヒトでは複合体はNatAの1つだけで、既に同定されている。NatA複合体の[[サブユニット]]は、
このように、進化の過程で保存され、生物間に広く分布した修飾様式ではあるが、タンパク質のN末端のアセチル化の生物学的な役割はまだ良く分かっていない。しかし[[トロポミオシン]]や[[アクチン]]には、その機能の発現にアセチル化は不可欠で、アクチンはNatBのアセチル化を受けないと[[アクチンフィラメント]]を形成できないということなどが分かってきた。
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