Orientations of Proteins in Membranes database

Orientations of Proteins in Membranes (OPM) databaseは、脂質二重膜に対する膜タンパク質構造の空間的位置を提供する[1][2][3][4]。タンパク質の位置は脂質二重膜の陰溶媒和モデルを使って計算される[5][6]。計算の結果は膜中の膜貫通タンパク質英語版および表在性膜タンパク質英語版の空間的配置の実験的な研究に対して検証された[4][7][8][9][10][11][12]

Orientations of Proteins in Membranes
内容
正式名称 本データベースは脂質二重膜中のタンパク質の空間的配置を提供する。
キャプチャデータ PDBからのタンパク質構造
生物 All
コンタクト
研究拠点 ミシガン大学薬学部英語版
主要引用 PMID 16397007
公開日 2005
アクセス
データフォーマット 修正PDB形式英語版
ウェブサイト http://opm.phar.umich.edu
ダウンロードURL OPM files
ツール
ウェブ Server for calculating positions of proteins in membranes
その他
ライセンス CC-BY 3.0
バージョン 2.0
キュレーション
ポリシー
Curated
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タンパク質構造は蛋白質構造データバンクから取られる。OPMは膜会合型タンパク質のファミリーおよびスーパーファミリーへの構造的部類、膜トポロジー英語版、膜結合状態におけるタンパク質の四次構造、ならびにそれぞれのタンパク質の輸送先のの種類も提供する。計算された膜境界をダミー原子として含む座標ファイルがダウンロード可能である。ウェブサイトではJmolを使って膜境界平面付きのタンパク質構造の可視化ができる。

本データベースは膜結合タンパク質の実験的ならびに理論的研究において広く使われた[13][14][15][16][17]。しかしながら、膜結合タンパク質の膜中での空間的配置が3次元構造から計算的に予測できない場合、それらの多くのタンパク質の構造はデータベースに含まれていない。実験から得られた構造がタンパク質の全ての膜アンカーリング部位(両親媒性αヘリックス、露出した非極性残基、あるいは脂質が結合したアミノ酸残基英語版)を欠いている時にこれがあてはまる[4]。また、本データベースは蛋白質構造データバンクによって主鎖原子のぎあ提供されている低解像度構造も含まない。脂質二重膜中における低解像度タンパク質構造の計算された空間的配置はPDBTM[18]といったその他の情報源で見ることができる。

出典編集

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  1. ^ ST NetWatch: Protein Databases review of OPM in Signal Transduction NetWatch list from Science
  2. ^ Lomize, Mikhail A.; Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Mosberg, Henry I. (2006). “OPM: Orientations of Proteins in Membranes database”. Bioinformatics 22 (5): 623–625. doi:10.1093/bioinformatics/btk023. PMID 16397007. http://opm.phar.umich.edu/OPM.pdf. 
  3. ^ Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Lomize, Mikhail A.; Mosberg, Henry I. (2006). “Positioning of proteins in membranes: A computational approach”. Protein Science 15 (6): 1318–1333. doi:10.1110/ps.062126106. PMC: 2242528. PMID 16731967. http://opm.phar.umich.edu/PPM.pdf. 
  4. ^ a b c Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Lomize, Mikhail A.; Mosberg, Henry I. (2007). “The role of hydrophobic interactions in positioning of peripheral proteins in membranes”. BMC Structural Biology 7 (44): 44. doi:10.1186/1472-6807-7-44. PMC: 1934363. PMID 17603894. http://opm.phar.umich.edu/PSALM.pdf. 
  5. ^ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). “Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 1. Parameterization of long-range electrostatics and first solvation shell effects”. Journal of Chemical Information and Modeling 51 (4): 918–929. doi:10.1021/ci2000192. PMC: 3089899. PMID 21438609. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3089899/. 
  6. ^ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). “Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 2. Energetics of insertion of small molecules, peptides, and proteins in membranes”. Journal of Chemical Information and Modeling 51 (4): 930–946. doi:10.1021/ci200020k. PMC: 3091260. PMID 21438606. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3091260/. 
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  16. ^ Cherezov, V; Yamashita, E; Liu, W; Zhalnina, M; Cramer, WA; Caffrey, M (8 December 2006). In Meso Structure of the Cobalamin Transporter, BtuB, at 1.95 Ångstrom Resolution”. J. Mol. Biol. 364 (4): 716–734. doi:10.1016/j.jmb.2006.09.022. PMC: 1808586. PMID 17028020. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1808586/. 
  17. ^ Páli, Tibor; Bashtovyy, Denys; Marsh, Derek (2006). “Stoichiometry of lipid interactions with transmembrane proteins - Deduced from the 3D structures”. Protein Sci. 15 (5): 1153–1161. doi:10.1110/ps.052021406. PMC: 2242517. PMID 16641489. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2242517/. 
  18. ^ PDBTM: Protein Data Bank of Transmembrane Proteins