「消光」の版間の差分

'''消光'''（しょうこう、または'''クエンチ、クエンチング'''）とは、[[蛍光]]の強度が低下する過程のことである。

[[励起状態]]反応、[[エネルギー]]移動、錯体形成、衝突消光など、様々な過程によって消光につながる。その結果、クエンチングは[[圧力]]と[[温度]]に大きく依存する。[[酸素]]分子と[[ヨウ素]]イオンは一般的な化学的消光剤である。塩化物イオンは[[キニーネ]]蛍光における消光剤として知られる。<ref>''Fluorescence experiments with quinine'' James E. O'Reilly J. Chem. Educ., 1975, 52 (9), p 610 {{DOI|10.1021/ed052p610}}</ref><ref>''Photophysics in a disco: Luminescence quenching of quinine'' LouAnn Sacksteder , R. M. Ballew , Elizabeth A. Brown , J. N. Demas , D. Nesselrodt and B. A. DeGraff J. Chem. Educ., 1990, 67 (12), p 1065 {{DOI|10.1021/ed067p1065}}</ref><ref> ''Halide (Cl-) Quenching of Quinine Sulfate Fluorescence: A Time-Resolved Fluorescence Experiment for Physical Chemistry'' Jonathan H. Gutow J. Chem. Educ., 2005, 82 (2), p 302 {{DOI|10.1021/ed082p302}}</ref> 。クエンチングは、[[レーザー誘起蛍光法]]などの分光法において問題を引き起こす。

クエンチングは[[オプトード]]センサーなどに利用されている。例えば[[ルテニウム]]錯体での酸素の消光効果によって、溶液の[[溶存酸素量]]の測定が可能になる。クエンチングは[[蛍光共鳴エネルギー移動]]分析の基礎となる。<ref>Peng, X., Draney, D.R., Volcheck, W.M., Quenched near-infrared fluorescent peptide substrate for HIV-1 protease assay, Proc. SPIE, 2006; (6097), [http://spiedl.aip.org/getabs/servlet/GetabsServlet?prog=normal&id=PSISDG00609700000160970F000001&idtype=cvips&gifs=Yes]</ref><ref>Peng, X., Chen, H., Draney, D.R., Volcheck, W.M., A Non-fluorescent, Broad Range Quencher Dye for FRET Assays, Analytical Biochemistry, 2009; (Vol. 388), pp. 220–228. [http://biosupport.licor.com/docs/NonfluorQuencherDyePaper09.pdf Download PDF]</ref><ref>Osterman, H., The Next Step in Near Infrared Fluorescence: IRDye QC-1 Dark Quencher, 2009; Review Article. [http://biosupport.licor.com/docs/QC-1DarkQuencher_v5.pdf Download PDF]</ref>。分子生物学的ターゲットとの相互作用による消光と発光は、[[分子イメージング]]での活性化可能な光造影剤の基礎となる。<ref>Blum G, Weimer RM, Edgington LE, Adams W, Bogyo M (2009) Comparative Assessment of Substrates and Activity Based Probes as Tools for Non-Invasive Optical Imaging of Cysteine Protease Activity. PLoS ONE 4(7): e6374. doi:10.1371/journal.pone.0006374. [http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=2712068&blobtype=pdf Download PDF]</ref><ref>{{citation |author=Weissleder R, Tung CH, Mahmood U, Bogdanov A |title=In vivo imaging of tumors with protease-activated near-infrared fluorescent probes |journal=Nat. Biotechnol. |volume=17 |issue=4 |pages=375–8 |year=1999 |pmid=10207887 |doi=10.1038/7933}}</ref>。

エネルギーがドナーとアクセプター間で非輻射的に（フォトンの吸収や放出を伴わずに）移動する機構はいくつかある。[[フェルスター機構]]（FRETまたはFET）は、ドナーが励起状態である間にエネルギー移動が起こるもので、それゆえ動的な消光機構である。FRETはドナーとアクセプターの遷移双極子間の古典的な双極子-双極子相互作用に基づき、ドナー-アクセプター距離'''''R'''''に大きく依存しており、1/'''''R'''''⁶に比例して減衰する。FRETは、ドナーとアクセプターのスペクトルの重なりと、ドナーとアクセプターの遷移双極子モーメントの相対配向にも依存している。FRETは距離が100Å100 Å以下で起こる。

[[エキシプレックス]] (（励起状態錯体)）形成は3つ目の動的な消光機構である。