フラビンアデニンジヌクレオチド

フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応補因子として働く脱水素酵素である[1]

フラビンアデニンジヌクレオチド
識別情報
CAS登録番号 146-14-5
PubChem 703
KEGG C00016
MeSH Flavin-Adenine+Dinucleotide
特性
化学式 C27H33N9O15P2
モル質量 785.55 g/mol
特記なき場合、データは常温 (25 °C)・常圧 (100 kPa) におけるものである。

概要編集

FADには2種の酸化状態と還元状態が存在し、それらの生化学的役割は2種の間で変化する。FADは還元されることによって2原子水素を受容し、FADH2となる。

FADH2はエネルギーキャリアであり、還元された補酵素ミトコンドリアでの酸化的リン酸化基質として使われる。FADH2は酸化されてFADとなり、これは一般的なエネルギーキャリアのATPを2分子作ることが可能である。真核生物の代謝でのFADの一次供給源はクエン酸回路β酸化である。クエン酸回路では、FADはコハク酸フマル酸に酸化するコハク酸デヒドロゲナーゼ補欠分子族である。一方、β酸化ではアシルCoAデヒドロゲナーゼの酵素反応の補酵素として機能する。

酵素に結合する場合もあり、フラビン環のCH3基がCH2になって,酵素のヒスチジン残基やシステイン残基に共有結合する[1]

FADはリボフラビン(ビタミンB2)から誘導される。いくつかの酸化還元酵素はフラボ酵素またはフラビンタンパク質(フラボプロテイン)と呼ばれ、電子移動において機能する補欠分子族としてFADを要する。

脚注編集

[脚注の使い方]
  1. ^ a b 補酵素”. 福岡大学理学部化学科. 2021年11月20日閲覧。