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ピリン(Pilin)とは、細菌の性繊毛や線毛を構成する繊維タンパク質の一種である。細菌の性繊毛は接合による細菌個体間での遺伝物質の交換で使われる。線毛は性繊毛より短く、細胞の付着機構に関わる。全ての細菌が性繊毛と線毛のどちらかを必ずしも持つわけではないが、普通、病原細菌は線毛を有しており、宿主細胞への付着に利用する。グラム陰性細菌の場合、一般的に性繊毛を有しており、個々のピリンは非共有結合のタンパク質間相互作用で繋がり性繊毛を構成する。対して、グラム陽性細菌の性繊毛はピリンの重合体であり、共有結合で繋がっている[1]。
| ピリン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 淋菌Neisseria gonorrhoeaeのピリンタンパク質 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| 略号 | Pili | ||||||||
| Pfam | PF00114 | ||||||||
| InterPro | IPR001082 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00342 | ||||||||
| SCOP | 1paj | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1paj | ||||||||
| OPM superfamily | 74 | ||||||||
| OPM protein | 2hil | ||||||||
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ピリンの多くはα+βタンパク質であり、N末端の非常に長いαヘリックスで特徴づけられている。ピリンがうまく組み立てられて性繊毛となるかどうかは、個々のピリン単量体のN末端のαヘリックスの相互作用に依存する。性繊毛は、外側を逆平行βシートで覆われ、内部では中心の一つの孔を囲む繊維の中央にあるヘリックスを隔離する構造となっている[2] 。ピリン単量体からどのように性繊毛が組み立てられるのかその詳細の機構は明らかになってないが、ピリンのいくつかのタイプはシャペロンタンパク質であり[3] 、特定のアミノ酸が性繊毛の形成の際に必要とされる[4]。
イソペプタグ
グラム陽性細菌の性繊毛はイソペプチド結合によって自発的に形成される。この結合はピリンタンパク質の機械的[5] なタンパク質分解[6] に対する安定性を高める。化膿レンサ球菌Streptococcus pyogenes のピリンタンパク質は2つのフラグメントに切断され、イソペプタグ(isopeptag)と呼ばれる分子に変化する[7] 。イソペプタグは目的のタンパク質に接着し、自発的にイソペプチド結合を形成することでそのタンパク質と結合することができる短いペプチドである。このペプチドを用いることで、目的のタンパク質を標的にして共有結合で単離することが可能となる。
ComPピリン
細菌は形質転換を行うことで、隣接した細胞からDNAを受け取り、相同組換えによってそのDNAを自身のゲノムに取り込むことができる。髄膜炎菌Neisseria meningitidesでは形質転換にはDNA供与体のコーディング領域に9-10塩基長のDNA取込み配列(DNA uptake sequence (DUS))が必要である。DUSの特異的な認識はタイプIVピリンであるComPによって媒介される[8][9]。髄膜炎菌のタイプIV性繊毛は、繊維表面に露出していると考えられている電子陽性の領域を経由してComPを介してDNAと結合する。ComPはDUSに選択的に優先的に結合する。N. meningitidesゲノムのDUSの分布は特定の遺伝子の取り込みを促進するようになっている。おそらくゲノムの維持と修復に関与する遺伝子に偏っていることが示唆されている[10][11]。
脚注
- ^ “Pili in gram-positive pathogens”. Nat. Rev. Microbiol. 4 (7): 509–19. (2006). doi:10.1038/nrmicro1443. PMID 16778837.
- ^ “Type-4 pilus-structure: outside to inside and top to bottom--a minireview”. Gene 192 (1): 165–9. (1997). doi:10.1016/s0378-1119(97)00008-5. PMID 9224887.
- ^ “FimC is a periplasmic PapD-like chaperone that directs assembly of type 1 pili in bacteria”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (18): 8397–401. (1993). doi:10.1073/pnas.90.18.8397. PMC 47363. PMID 8104335.
- ^ “Localization of a critical interface for helical rod formation of bacterial adhesion P-pili”. J. Mol. Biol. 346 (1): 13–20. (2005). doi:10.1016/j.jmb.2004.11.037. PMID 15663923.
- ^ “Isopeptide bonds block the mechanical extension of pili in pathogenic Streptococcus pyogenes”. J. Biol. Chem. 285 (15): 11235–11242. (2010). doi:10.1074/jbc.M110.102962. PMC 2857001. PMID 20139067.
- ^ “Stabilizing isopeptide bonds revealed in gram-positive bacterial pilus structure”. Science 318: 1625–1628. (2007). doi:10.1126/science.1145806. PMID 18063798.
- ^ “Spontaneous intermolecular amide bond formation between side chains for irreversible peptide targeting”. J. Am. Chem. Soc. 132 (13): 4526–7. (2010). doi:10.1021/ja910795a. PMID 20235501.
- ^ “Functional analysis of the interdependence between DNA uptake sequence and its cognate ComP receptor during natural transformation in Neisseria species”. PLoS Genet. 9 (12): e1004014. (2013). doi:10.1371/journal.pgen.1004014. PMC 3868556. PMID 24385921.
- ^ “Specific DNA recognition mediated by a type IV pilin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 110 (8): 3065–70. (2013). doi:10.1073/pnas.1218832110. PMC 3581936. PMID 23386723.
- ^ “Biased distribution of DNA uptake sequences towards genome maintenance genes”. Nucleic Acids Res. 32 (3): 1050–8. (2004). doi:10.1093/nar/gkh255. PMC 373393. PMID 14960717.
- ^ “Meningococcal carriage and disease--population biology and evolution”. Vaccine 27 Suppl 2: B64–70. (2009). doi:10.1016/j.vaccine.2009.04.061. PMC 2719693. PMID 19464092.