23SリボソームRNA23S rRNA: 23S ribosomal ribonucleic acid)とは、真正細菌/古細菌リボソームを構成するサブユニットの一つである。大腸菌Escherichia coli)の場合、長さは2904 ntである。

23SリボソームRNAのドメインG(G12)のシュードノット
識別
略称 PK-G12rRNA
Rfam RF01118
その他のデータ
リボ核酸の種類 遺伝子; rRNA
ドメイン 細菌
SO 0001263
PDB構造 PDBe
クライオ電子顕微鏡観察に基づいた大腸菌50Sリボソームサブユニットにおける23S及び5S rRNAの3D表現[1]

機能

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リボソームのペプチジルトランスフェラーゼ活性中心はこのrRNAのドメインVに存在し、このドメインは、翻訳を阻害する抗生物質の最も一般的な結合部位である。このような抗生物質でよく知られたものにはクロラムフェニコールリネゾリド及びキヌプリスチン-ダルホプリスチンがあり、これらはペプチド結合形成を阻害することによって抗生作用を発現する[2]16S rRNA遺伝子と比較して、23S rRNA遺伝子では通常、挿入及び/又は欠失を含む配列変異がより高頻度で起こる[3]

23S LSU rRNAは真核生物28SリボソームRNAホモログであり、5.8SリボソームRNAに相当する領域も含まれる[4][5]

23S rRNA上の位置G2252、A2451、U2506、及びU2585は、リボソームの大サブユニット(50Sサブユニット)のP部位でのtRNA結合に重要な機能を持つ[6]ペプチジルtRNAアミノアシルtRNAはどちらもタンパク質合成ペプチド転移反応において非常に重要であり、そのためにはリボソームとの結合が必要である。サイトPのこれらの位置のヌクレオチドの修飾は、ペプチジルtRNAの結合を阻害する可能性があり、U2555修飾は、ペプチジルtRNAのピューロマイシンへの転移に介入する[6][7]。さらに、G2251、G2253、A2439、及びU2584の化学修飾では、tRNAの結合を防ぐことはできない。 P部位に結合する50SサブユニットのペプチジルtRNAは、23SrRNAの8つの位置を化学修飾から保護する。一方、23S rRNAは、細胞増殖の変異に影響を与える。変異A1912G、A1919G及びΨ1917Cは強力な成長表現型を持ち、翻訳を妨げるが、変異A1916Gは単純な成長表現型を持ち、50Sサブユニットの欠陥につながる[8]

脚注

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  1. ^ “The 3D arrangement of the 23 S and 5 S rRNA in the Escherichia coli 50 S ribosomal subunit based on a cryo-electron microscopic reconstruction at 7.5 Å resolution.”. J Mol Biol 298 (1): 35–59. (2000). doi:10.1006/jmbi.2000.3635. PMID 10756104. 
  2. ^ Louis D. Saravolatz, George M. Eliopoulos (15 February 2003). “Quinupristin-Dalfopristin and Linezolid: Evidence and Opinion”. Clinical Infectious Diseases. doi:10.1086/367662. 
  3. ^ Pei, Anna; Nossa, Carlos W.; Chokshi, Pooja; Blaser, Martin J.; Yang, Liying; Rosmarin, David M.; Pei, Zhiheng (5 May 2009). “Diversity of 23S rRNA Genes within Individual Prokaryotic Genomes”. PLOS ONE 4 (5): e5437. doi:10.1371/journal.pone.0005437. PMC 2672173. PMID 19415112. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2672173/. 
  4. ^ Doris, Stephen M.; Smith, Deborah R.; Beamesderfer, Julia N.; Raphael, Benjamin J.; Nathanson, Judith A.; Gerbi, Susan A. (October 2015). “Universal and domain-specific sequences in 23S–28S ribosomal RNA identified by computational phylogenetics”. RNA 21 (10): 1719–1730. doi:10.1261/rna.051144.115. PMC 4574749. PMID 26283689. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4574749/. 
  5. ^ Jacq, B. (1981-06-25). “Sequence homologies between eukaryotic 5.8S rRNA and the 5' end of prokaryotic 23S rRNa: evidences for a common evolutionary origin”. Nucleic Acids Research 9 (12): 2913–2932. doi:10.1093/nar/9.12.2913. ISSN 0305-1048. PMC 326902. PMID 7024907. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7024907. 
  6. ^ a b M Bocchetta 1, L Xiong, A S Mankin (1998 Mar 31). “23S rRNA positions essential for tRNA binding in ribosomal functional sites”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (7): 3525-30. doi:10.1073/pnas.95.7.3525. PMC 19869. PMID 9520399. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC19869/. 
  7. ^ “Structural Basis of the Ribosomal Machinery for Peptide Bond Formation, Translocation, and Nascent Chain Progression”. Molecular Cell. (January 2003). doi:10.1016/S1097-2765(03)00009-1. 
  8. ^ Long, Katherine S.; Munck, Christian; Andersen, Theis M. B.; Schaub, Maria A.; Hobbie, Sven N.; Bottger, Erik C.; Vester, Birte (9 August 2010). “Mutations in 23S rRNA at the Peptidyl Transferase Center and Their Relationship to Linezolid Binding and Cross-Resistance”. Antimicrobial Agents and Chemotherapy 54 (11): 4705–4713. doi:10.1128/AAC.00644-10. PMC 2976117. PMID 20696869. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2976117/.